El punto isoeléctrico (pI) de la caseína es 4.6. A este pH, la caseína se encuentra en su punto de menor solubilidad, debido a la reducción de repulsiones intermoleculares, por lo que precipita.
A diferencia de muchas otras proteínas, la caseína no precipita al calor. Precipita bajo la acción de la renina (enzima proteolítica presente en el estómago de terneros) para formar la paracaseína. Al precipitar por acción de ácidos se le llama caseína ácida. Este precipitado blanco forma la base para la elaboración de todo tipo de quesos.
La enzima tripsina reduce la caseína a un hidrolizado fosfatado llamado peptona.
La secuencia peptídica de la caseína contiene un número inusual de residuos de prolina (ca. 15%). Como resultado, es relativamente hidrofóbica (poco soluble en agua) y carece de estructura secundaria o terciaria definidas. En la leche se encuentra como suspensión de partículas que asemeja a las micelas de surfactantes (pequeñas esferas hidrofílicas en el exterior e hidrófobicas en el interior). Estas micelas de caseína se estabilizan por iones de calcio e interacciones hidrofóbicas.
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El punto isoeléctrico (pI) de la caseína es 4.6. A este pH, la caseína se encuentra en su punto de menor solubilidad, debido a la reducción de repulsiones intermoleculares, por lo que precipita.
A diferencia de muchas otras proteínas, la caseína no precipita al calor. Precipita bajo la acción de la renina (enzima proteolítica presente en el estómago de terneros) para formar la paracaseína. Al precipitar por acción de ácidos se le llama caseína ácida. Este precipitado blanco forma la base para la elaboración de todo tipo de quesos.
La enzima tripsina reduce la caseína a un hidrolizado fosfatado llamado peptona.
La secuencia peptídica de la caseína contiene un número inusual de residuos de prolina (ca. 15%). Como resultado, es relativamente hidrofóbica (poco soluble en agua) y carece de estructura secundaria o terciaria definidas. En la leche se encuentra como suspensión de partículas que asemeja a las micelas de surfactantes (pequeñas esferas hidrofílicas en el exterior e hidrófobicas en el interior). Estas micelas de caseína se estabilizan por iones de calcio e interacciones hidrofóbicas.
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